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Aminosäuren,

 

Aminocarbonsäuren, Carbonsäuren, die eine oder mehrere Aminogruppen (—NH₂) im Molekül enthalten; sie werden je nach Stellung der Amino- zur Carboxylgruppe (—COOH) als α-, β-, γ-,. .. ω-Aminosäuren bezeichnet. Von größter physiologischer Bedeutung sind die α-Aminosäuren, von denen 20 am Aufbau der Peptide und Proteine beteiligt sind. Daneben sind noch mehr als 60 zum Teil sehr seltene, natürliche Aminosäuren bekannt. Alle Aminosäuren werden besonders in der Proteinchemie mit Kurzsymbolen benannt.

 

Alle Aminosäuren außer Glycin enthalten ein asymmetrisches Kohlenstoffatom und sind deshalb optisch aktiv. Sie treten in der Natur überwiegend in der L-Konfiguration auf. Aminosäuren bilden wegen der vorhandenen sauren Carboxyl- und basischen Aminogruppen in Wasser Zwitterionen (innere Salze). Unter Wasseraustritt verbinden sich Aminosäuren zu kettenförmigen Peptiden (Di- bis Polypeptide):

 

Proteine sind Polypeptide mit sehr vielen Aminosäurebausteinen, die in bestimmter Reihenfolge (Sequenz) verknüpft sind; bei ihrer Spaltung (Hydrolyse) werden die freien Aminosäuren erhalten.

 

Die Aminosäuren werden nach mehreren Gesichtspunkten eingeteilt. Eine rein chemische Einteilung erfolgt nach der Polarität und dem Verhalten der Seitenkette R; hierbei ergeben sich vier Gruppen: 1) Aminosäuren mit neutraler (unpolarer) hydrophober Seitenkette: Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Pro und Met; 2) Aminosäuren mit polarer, aber insgesamt neutraler und hydrophober Seitenkette: Ser, Tyr, Thr, Cys, Asn und Gln; 3) Aminosäuren mit saurer und hydrophiler Seitenkette: Asp und Glu; 4) Aminosäuren mit basischer und hydrophiler Seitenkette: Lys, Arg und His.

 

In der Physiologie und Biochemie werden die Aminosäuren auch nach Art der Abbauprodukte im Körper eingeteilt in: 1) glucoplastische Aminosäuren, die beim Abbau Pyruvat oder Zwischenprodukte des Zitronensäurezyklus bilden und über den Weg der Gluconeogenese in Glucose oder Glykogen übergehen können; 2) ketoplastische Aminosäuren, die beim Abbau Ketonkörper wie Acetessigsäure bilden; 3) glucoplastische und ketoplastische Aminosäuren, die in beide Abbauwege eingehen können.

 

Eine weitere Einteilung ergibt sich dadurch, dass zwar die Pflanzen sämtliche 20 zur Bildung von Proteinen notwendigen Aminosäuren aus einfachen Verbindungen aufbauen können, Tiere und Menschen jedoch auf die Zufuhr bestimmter Aminosäuren angewiesen sind. Man unterscheidet deshalb 1) essenzielle Aminosäuren, die vom tierischen und menschlichen Organismus nicht aufgebaut werden können und die daher mit der Nahrung zugeführt werden müssen: Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Phe, Trp; 2) nichtessenzielle Aminosäuren, die vom tierischen und menschlichen Körper synthetisiert werden können: Gly, Ala, Ser, Asn, Asp, Gln, Glu, Pro; 3) halbessenzielle Aminosäuren, deren Bedarf vom jeweiligen Zustand des Organismus abhängt: Arg, His, Cys, Tyr.

 

Neben ihrer lebenswichtigen Funktion als Eiweißbausteine haben die Aminosäuren auch andere physiologische Aufgaben; z. B. ist Arginin wachstumsfördernd, Cystein dient dem Keratinaufbau und ist wichtig beim Leberstoffwechsel, Valin zum Funktionieren des Nervensystems. Von medizinischer Bedeutung sind Enzymdefektkrankheiten (Enzymopathien), bei denen es sekundär zu Störungen im Aminosäurestoffwechsel kommt; z. B. hat die Phenylketonurie, eine erbliche Störung im Phenylalanin- und Tyrosin-Stoffwechsel, bei der infolge Fehlens eines Enzyms (Hydroxylase) Phenylalanin nicht in Tyrosin umgewandelt werden kann, Schwachsinn zur Folge. Zu den primären Aminosäure-Stoffwechselstörungen gehören Aminosäure-Transportstörungen, z. B. die Zystinurie, die zu Nierensteinen und auch Rachitis führt. Aminosäuregemische in Lösung dienen über den Blutkreislauf der künstlichen Ernährung. Einzelne Aminosäuren sind für den typischen Geschmack von Lebensmitteln verantwortlich oder können geschmacksverstärkend wirken, z. B. Natriumglutamat.

 

Die Entstehung von Aminosäuren in einer Uratmosphäre aus Wasser, Ammoniak, Methan und Wasserstoff konnte in Modellversuchen (L. Miller 1953) nachgeahmt werden.

 

Die für den Nachweis und die Bestimmung von Aminosäuren bedeutendste Farbreaktion ist die Ninhydrinreaktion; dabei wird die Aminosäure unter Abspaltung von Ammoniak zum nächstniedrigeren Aldehyd abgebaut, und aus dem Reagenz entsteht mit dem Ammoniak ein blauer Farbstoff. Die Trennung sowie die qualitative wie quantitative Analyse von Aminosäuregemischen ist erst durch den Fortschritt der biochemischen Analytik erleichtert worden. Heute bedient man sich überwiegend chromatographischer Methoden (Chromatographie) sowie der Elektrophorese.

 

Hier finden Sie in Überblicksartikeln weiterführende Informationen:

 

Eiweißstoffwechsel (Normwerte)