roter Blutfarbstoff
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Hä|mo|glo|bin 〈n. 11; unz.; Abk.: Hb; Med.〉 Farbstoff der roten Blutkörperchen, der Sauerstoff zu den Geweben transportiert u. dort wieder freisetzt; Sy Blutfarbstoff [<grch. haima „Blut“ + lat. globus „Kugel“]
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Hä|mo|glo|bin [Kurzw. aus Hämatoglobulin (hämo- u. ↑ Globulin)}}], das; -s, -e; Abk.: Hb: vor allem bei Wirbeltieren als Atmungspigment (Blutfarbstoff) fungierendes ↑ Häm-Protein aus ↑ Globin mit Häm als prosthetischer Gruppe, das als Oxyhämoglobin (HbO2) für den Sauerstofftransport verantwortlich ist. Blockiert wird H. dagegen durch sog. ↑ Blutgifte, durch Kohlenmonoxid z. B. unter Bildung von Carboxyhämoglobin (HbCO). Oxidation bewirkt die Entstehung von Methämoglobin (Abk.: MetHb; Syn.: Hämiglobin, Ferrihämoglobin mit Eisen als Fe3+), das O2 ebenfalls nicht mehr zu transportieren vermag.
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Hä|mo|glo|bin, das; -s (Med.):
Farbstoff der roten Blutkörperchen (Zeichen: Hb).
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Hämoglobin,
Abkürzung Hb, aus einem Eiweißanteil, dem Globin, und einem eisenhaltigen Farbstoffanteil, dem Häm, bestehendes Chromoproteid, das als das am weitesten verbreitete Atmungspigment (roter Blutfarbstoff) im Blut aller Wirbeltiere (einschließlich Mensch) sowie auch bei manchen Wirbellosen vorkommt. Die Funktion des Hämoglobins besteht sowohl darin, in den Atmungsorganen Sauerstoff aufzunehmen und an die Orte des Verbrauchs im Körpergewebe zu transportieren und dort abzugeben, als auch darin, das dort gebildete Kohlendioxid aufzunehmen und den Atmungsorganen zuzuführen, wo es nach außen freigesetzt wird.
Die Hämoglobine verschiedener Tierarten unterscheiden sich nur geringfügig in der Aminosäuresequenz ihres Proteinanteils. Bei vielen Wirbellosen tritt das Hämoglobin frei im Blutplasma auf; es hat dann sehr hohe Molekularmassen (z. B. 3 Mio. beim Hämoglobin der Regenwürmer). Bei den Wirbeltieren ist das Hämoglobin nur in roten Blutkörperchen (Erythrozyten) enthalten (etwa 95 % der Trockensubstanz); im Blutplasma ist Hämoglobin normalerweise an Haptoglobine gebunden. Beim Abbau der Erythrozyten in der Milz entsteht aus Hämoglobin das Ferritin, das dann in die Leber weitergeleitet wird. Die Hämoglobine bestehen aus vier Untereinheiten, die jeweils aus einer Hämgruppe und einer Polypeptidkette aufgebaut sind und von denen je zwei gleich sind. Am besten untersucht ist das menschliche Hämoglobin; es hat eine Molekularmasse von etwa 68 000; seine beiden α-Ketten enthalten je 141, seine beiden β-Ketten je 146 Aminosäuren bekannter Sequenz.
Bei der Sauerstoffaufnahme (Oxygenierung) geht das Hämoglobin in Oxyhämoglobin über. Dabei wird der Sauerstoff an die 6. Koordinationsstelle des Hämeisens (ohne Wertigkeitsänderung des im Häm zweiwertigen Eisens) gebunden. Oxygeniertes Hämoglobin ist hellrot und bewirkt die scharlachrote Färbung des arteriellen Blutes (im Gegensatz zur purpurroten des venösen Blutes). Oxygenierte Hämoglobine zeigen eine stärkere Acidität als O2-freie Hämoglobine. Daher nimmt die Sauerstoffabgabe des Oxyhämoglobins bei erhöhtem O2-Gehalt des Blutes zu (Bohr-Effekt), wodurch der Gasaustausch in der Lunge und in den Körpergeweben erleichtert ist. - Kohlenmonoxid wird von den Hämoglobinen wesentlich fester gebunden als Sauerstoff und verdrängt diesen, worauf die hohe Giftigkeit schon geringer CO-Mengen beruht.
Durch Oxydation (u. a. durch einige Blutgifte wie Anilin oder Nitrobenzol) entsteht das Methämoglobin (Hämiglobin), das dreiwertiges Eisen (eine Hämingruppe) enthält und nicht mehr als Sauerstoffüberträger fungieren kann.
Bei den meisten Säugetieren unterscheidet sich das fetale vom mütterlichen Hämoglobin durch eine höhere Bindungsfähigkeit für Sauerstoff, wodurch die O2-Versorgung des Fetus sichergestellt wird. - 5,5 Liter menschlichen Blutes enthalten etwa 745 (bei der Frau) bis 820 g (beim Mann) Hämoglobin; ein zu niedriger Hämoglobingehalt (Färbekoeffizient) führt zur Anämie.
Die proteinfreie Farbkomponente des Hämoglobins wurde erstmals 1853 durch den Anatomen L. Teichmann-Stawiarski (* 1823, ✝ 1895) in Form von Häminchloridkristallen (Teichmann-Kristalle) isoliert. Die erste Konstitutionsformel des Häms stellte 1912 der Chemiker F. W. Küster (* 1861, ✝ 1917) auf. Die richtige Strukturformel des Hämoglobins ergab sich, nachdem H. Fischer 1929 die Synthese des Hämins gelungen war. Die räumliche Struktur des Hämoglobins wurde 1960 von M. Perutz ermittelt.
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Universal-Lexikon. 2012.