Akademik

ферме́нты (от лат. fermentum — брожение, закваска), энзимы, специфические белки, входящие в состав клеток и катализирующие химические реакции в организме. Характерная особенность Ф. — высокая специфичность действия. Ф. подразделяют на однокомпонентные, или простые, состоящие только из белка (например, пепсин, трипсин), и двухкомпонентные, или сложные (например, дегидрогеназы, аминотрансферазы), в состав которых кроме белковой части, называемой апоферментом, входит небелковая часть — кофермент (коэнзим) или ростетическая группа. Многие коферменты и простетические группы — производные витаминов, например кофермент А — производное пантотеновой кислоты; тиаминпирофосфат — производное витамина B₁. Простетические группы Ф. находятся в постоянной и прочной связи с апоферментом, а коферменты связываются с ним временно. При действии Ф. субстрат соединяется не со всей молекулой Ф., а с отдельным её участком, называемым активным центром. Последний состоит у простых Ф. из небольшого числа аминокислотных остатков, у сложных Ф. — из простетической группы или кофермента. В активном центре простых Ф. чаще всего представлены остатки серина, гнетидина, лизина, цистеина, аспарагиновой кислоты, глутаминовой кислоты, образующих определённую конфигурацию центра и способных осуществлять катализ. Другие части белковой молекулы Ф. обеспечивают его специфичность. Ф., в состав которых входят ионы (калия, железа, меди, кобальта, цинка, магния и др.), называются металлоэнзимами. На активность Ф. оказывают влияние температура, концентрация водородных ионов, ионная сила, а также ионный состав среды. Активность Ф. может быть снижена под влиянием некоторых веществ — ингибиторов. К ним относятся, например, соли тяжёлых металлов (серебра, ртути и свинца), которые блокируют активные центры Ф. или понижают активность входящих в их состав металлов. В организме существуют вещества белковой природы — высокоспецифичные ингибиторы. Некоторые из них действуют присоединяясь не к активному центру, а к какому-либо другому участку молекулы Ф., изменяя строение всей молекулы, следовательно, и структуру активного центра. В организме Ф. может находиться в нескольких структурных формах, называемых изоферментами, обладающими различной каталитической активностью. Например, для лактатдегидрогеназы известны 5 изоферментов. Ряд Ф. синтезируется в организме в виде неактивных предшественников — проферментов.

По характеру катализируемых Ф. реакций их подразделяют на 6 основных классов — оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы). Каждый класс делится на подклассы и подподклассы, а каждый Ф. в подподклассе имеет свой номер. Поэтому каждый из идентифицированных Ф. (их около 2000) имеет свой шифр, состоящий из 4 цифр. Первая цифра указывает, к какому классу относится Ф., вторая обозначает подкласс, третья — подподкласс, четвёртая — порядковый номер; например ксантиноксидаза имеет шифр 1, 2, 3, 2.

Ряд Ф. образует комплексы, катализирующие целые циклы реакций. Большую роль в регуляции ферментативных реакций играют гормоны. В животноводстве и ветеринарии Ф. используют как стимуляторы для повышения продуктивности и привесов животных. См. также Ферментные препараты.

Литература:
Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., М., 1966;
Кретович В. Л., Введение в энзимологию, 2 изд., М., 1974;
Протасова Т. Н., Гормональная регуляция активности ферментов, М., 1975.